DETERMINANTES PROTEICOS DE LA
CALIDAD EN CAFÉ (COFFEA SP.): UNA
REVISIÓN SOBRE LA INTERACCIÓN Y
MODIFICACIÓN ENZIMÁTICA POST-COSECHA
TECHNOLOGY-ASSISTED EARLY CHILDHOOD EDUCATION:
CHALLENGES FOR THE DIGITAL EDUCATOR
Jacobo Vallejo Castellanos
investigador Independiente, México
Sarahi Sanchez Granillo
Instituto Tecnológico Superior de Huatusco, México
Dalila Reyes Sampieri
Instituto Tecnológico Superior de Huatusco, México
Damariz Arragan Espinosa
Instituto Tecnológico Superior de Huatusco, México
pág. 3887
DOI: https://doi.org/10.37811/cl_rcm.v10i1.22517
Determinantes Proteicos de la Calidad en Café (Coffea sp.): Una Revisión
sobre la Interacción y Modificación Enzimática Post-Cosecha
Jacobo Vallejo Castellanos1
jvc560@hotmail.com
https://orcid.org/0009-0006-1638-3247
Investigador Independiente
Mexico
Sarahi Sanchez Granillo
m233z2001@alum.huatusco.tecnm.mx
https://orcid.org/0009-0009-8299-8372
Instituto Tecnológico Superior de Huatusco
Mexico
Dalila Reyes Sampieri
dreyess@huatusco.tecnm.mx
https://orcid.org/0009-0004-5538-220X
Instituto Tecnológico Superior de Huatusco
Mexico
Damariz Arragan Espinosa
darragane@huatusco.tecnm.mx
https://orcid.org/0009-0003-5258-3375
Instituto Tecnológico Superior de Huatusco
Mexico
RESUMEN
El objetivo de la presente revisión es establecer el rol crítico de la fracción proteica, específicamente la
Globulina 11S, como determinante fundamental de la calidad sensorial del café (Coffea sp.), aspecto
frecuentemente subestimado frente a los metabolitos secundarios. Mediante un análisis de la literatura
bioquímica reciente bajo un enfoque de biología de sistemas, se examinaron las transformaciones
moleculares durante el desarrollo y procesamiento del grano. Los hallazgos revelan que el beneficio
post-cosecha actúa como un biorreactor diferenciado: el método lavado promueve la oxidación
enzimática limitando la disponibilidad de aminoácidos, mientras que los procesos naturales inducen
rutas de estrés metabólico e hidrólisis térmica que enriquecen los precursores de la reacción de Maillard.
Adicionalmente, se evidencia una fuerte interacción Genotipo-Ambiente, donde el estrés climático
desplaza la síntesis de proteínas de almacenamiento hacia variantes de defensa, modificando el perfil de
taza. Se concluye identificando la necesidad urgente de reevaluar los factores de conversión de nitrógeno
utilizados industrialmente y se propone la ingeniería enzimática durante la fermentación como estrategia
para asegurar la consistencia de la calidad frente a la variabilidad climática.
Palabras clave Coffea; Globulina 11S, Procesamiento post-cosecha, Proteómica, Calidad sensorial
1
Autor principal
Correspondencia: jvc560@hotmail.com
pág. 3888
Protein determinants of quality in coffee (Coffea spp.): a review on post
harvest enzymatic interaction and modification
ABSTRACT
The objective of this review is to establish the critical role of the protein fraction, specifically 11S
globulin, as a fundamental determinant of the sensory quality of coffee (Coffea sp.), an aspect frequently
underestimated compared to secondary metabolites. Through an analysis of recent biochemical literature
using a systems biology approach, molecular transformations during bean development and processing
were examined. The findings reveal that post-harvest processing acts as a differentiated bioreactor: the
washed method promotes enzymatic oxidation, limiting amino acid availability, while natural processes
induce metabolic stress pathways and thermal hydrolysis that enrich Maillard reaction precursors.
Additionally, a strong genotype-environment interaction is evident, where climatic stress shifts the
synthesis of storage proteins toward defense variants, modifying the cup profile. The review concludes
by identifying the urgent need to re-evaluate industrially used nitrogen conversion factors and proposes
enzyme engineering during fermentation as a strategy to ensure consistent quality in the face of climatic
variability.
Keywords: 11S globulin, Post-harvest processing, Proteomics, Sensory quality
Artículo recibido 22 diciembre 2025
Aceptado para publicación: 26 enero 2026
pág. 3889
INTRODUCCIÓN
El café (Coffea sp.) se ha consolidado como una de las mercancías más valiosas del comercio global
(Zaman & Shan, 2024), no solo por su efecto estimulante sino por la extraordinaria complejidad de su
perfil sensorial (Jan-Smith et al., 2025; Rogers et al., 1999), es mucho más que una bebida estimulante
es un fenómeno sensorial complejo que comienza mucho antes de llegar a la taza (Li et al., 2023; Cheng
et al., 2018), para el consumidor promedio la calidad se percibe a través del aroma y el sabor (Zainuri
et al., 2023), atributos que a menudo se atribuyen erróneamente solo al tueste o a la variedad (Cheng et
al., 2018; Zaman & Shan, 2024), para la industria y el consumidor la calidad de la bebida se define por
atributos como la acidez, el cuerpo y el aroma (Jan-Smith et al., 2025). Sin embargo, desde una
perspectiva molecular, el grano de café verde es un “contenedor biológico” inactivo que almacena los
precursores químicos necesarios para generar estos atributos (Li et al., 2023; Rogers et al., 1999), sin
embargo el verdadero arte reside en la composición química “cruda”, sin modificar del grano verde en
donde el grano no debe ser considerado como un ingrediente inerte, sino como un contenedor biológico
lleno de 'piezas de construcción' proteínas, grasas y azúcares (Cheng et al., 2018; Li et al., 2023),
que bajo el calor del tostador, se ensamblarán para crear los más de 1,000 compuestos aromáticos que
disfrutamos (Jan-Smith et al., 2025; Rogers et al., 1999).
Históricamente la investigación se ha centrado en metabolitos secundarios bioactivos, como la cafeína
y los ácidos clorogénicos (CGA), debido a sus implicaciones fisiológicas (Zaman & Shan, 2024;
Figueroa Campos et al., 2022) no obstante, esta visión tradicional a menudo subestima el papel de las
macromoléculas estructurales, específicamente proteínas y lípidos, las cuales constituyen la verdadera
“materia prima” para la generación de sabor (Fabella-Garcia et al., 2025; Rogers et al., 1999).
A diferencia de lo que ocurre en otros cultivos, las proteínas del café no son valoradas por su aporte
nutricional, sino por su reactividad térmica (Zaman & Shan, 2024; Figueroa Campos et al., 2022), el
grano verde contiene entre un 8.5% y un 12% de proteínas siendo la Globulina 11S (una proteína de
almacenamiento tipo legumina) el componente mayoritario, representando cerca del 45% de la proteína
total (Rogers et al., 1999; Cheng et al., 2018).
Bioquímicamente la importancia de esta fracción radica en su degradación durante el proceso de tueste,
pág. 3890
las cadenas polipeptídicas y los aminoácidos libres actúan como grupos amino nucleofílicos necesarios
para la reacción de Maillard (Figueroa Campos et al., 2022; Li et al., 2023). Al reaccionar con azúcares
reductores, dan lugar a la formación de pirazinas (notas a nuez/tostado), pirroles y melanoidinas,
compuestos responsables del color y el cuerpo de la taza (Montavon et al., 2003; Jan-Smith et al., 2025).
METODOLOGÍA
La composición química del grano de café comienza a definirse mucho antes de la recolección, en una
etapa de intensa actividad metabólica regulada por la fenología de la planta, según los estudios más
recientes la transición de la cereza verde a la cereza madura no es simplemente un cambio de color, sino
una reprogramación genética compleja orientada a preparar a la semilla para su supervivencia y
dispersión (Cheng et al., 2018).
Durante esta fase el metabolismo del fruto se centra en dos procesos simultáneos y aparentemente
contradictorios: la acumulación de reservas y la degradación de estructuras, por un lado se observa un
pico máximo en la expresión de genes que codifican para la Globulina 11S la proteína de
almacenamiento mayoritaria, esta proteína se sintetiza y se deposita en cuerpos proteicos dentro del
endosperma, constituyendo la principal reserva de nitrógeno que posteriormente será crucial para la
reacción de Maillard (Rogers et al., 1999). Simultáneamente investigaciones de metabolómica integrada
han revelado que la maduración induce una sobreexpresión significativa de enzimas hidrolíticas,
específicamente la β galactosidasa y diversas cisteína-proteasas (Li et al., 2023), estas enzimas inician
un proceso de ablandamiento biológico, degradando las pectinas de la pared celular y realizando cortes
específicos en las proteínas de reserva, este mecanismo fisiológico tiene como objetivo incrementar la
disponibilidad de azúcares simples y aminoácidos libres justo antes de la cosecha, enriqueciendo el perfil
de precursores de sabor que distingue a un grano maduro de uno inmaduro (Li et al., 2023; Jan-Smith et
al., 2025).
La acumulación de estos precursores no es un proceso estático, sino que está finamente regulada durante
la fenología del fruto (Cheng et al., 2018). Estudios recientes de metabolómica integrada han demostrado
que la maduración del grano implica una reprogramación enzimática específica (Li et al., 2023), en las
etapas finales de maduración, se observa una sobreexpresión de enzimas como la β-galactosidasa y
pág. 3891
diversas cisteína-proteasas (Li et al., 2023), estas enzimas catalizan la degradación controlada de la
pared celular y de las proteínas de reserva, incrementando la disponibilidad de aminoácidos libres y
azúcares simples justo antes de la cosecha, lo que explica molecularmente la superioridad sensorial de
los granos recolectados en su punto óptimo de madurez (Li et al., 2023; Jan-Smith et al., 2025).
Tabla 1 Composición Bioquímica del Fruto de Café Maduro (Cereza Intacta)
Tejido Anatómico
Componentes
Químicos
Dominantes
Función Fisiológica e Importancia en
Cosecha
Exocarpio
(Piel/Cáscara)
Antocianinas
(Cianidina-3-
rutinósido) y
Carotenoides
Responsables del cambio de color
(verde a rojo/amarillo). Actúan como
"semáforo visual" para la cosecha
selectiva y protegen al fruto de la
radiación UV (antioxidantes).
Mesocarpio
Exterior (Pulpa)
Azúcares
Reductores
(Glucosa, Fructosa)
y Agua (aprox.
80%)
Es el reservorio de energía para la
semilla. Su alto contenido de agua y
azúcares simples lo hace el sustrato
perfecto para la fermentación
microbiana inmediata tras el
despulpado.
Mesocarpio
Interior
(Mucílago)
Pectinas
(Polisacáridos) y
Enzimas
Pectolíticas
Capa hidrocoloidal viscosa rica en
ácido galacturónico. Su degradación es
el objetivo principal de la fermentación
en cafés lavados; determina la textura
"pegajosa" en los Honey.
pág. 3892
Endosperma
(Semilla/Grano)
Proteínas de
Reserva (Globulina
11S)
En la madurez, la acumulación de la
proteína 11S alcanza su máximo (aprox.
45% de la proteína total). Es la fuente
de nitrógeno lista para la futura
germinación (o para la reacción de
Maillard en el tueste).
Endosperma
(Bioactivos)
Cafeína y Ácidos
Clorogénicos
(CGA)
Alcanzan su equilibrio final. La cafeína
actúa como defensa química contra
plagas que intentan comer el fruto
maduro. Los CGA están listos para
regular la oxidación.
Enzimas
Endógenas
Polifenol Oxidasa
(PPO) y
Peroxidasas
Están presentes pero "latentes" o
compartimentadas en los plastidios. Se
activan violentamente al romper la
estructura celular (despulpado),
iniciando la oxidación (pardeamiento).
Hormonas
Vegetales
Etileno
Hormona gaseosa que regula la
maduración final. Su producción
incrementa la actividad de enzimas que
ablandan la pared celular, haciendo la
cereza suave al tacto.
Una vez separado de la planta, el grano entra en una fase crítica donde el método de beneficio actúa
como un catalizador de cambios bioquímicos irreversibles (Figueroa Campos et al., 2022; Zaman &
Shan, 2024) en este punto el grano no es una materia inerte, sino un organismo vivo sometido a estrés
pág. 3893
que responde metabólicamente a las condiciones externas (Selmar et al., 2008; Hao et al., 2024).
Beneficio húmedo: Interacción Mucílago-Semilla y Modulación Proteica
En el beneficio húmedo la remoción del exocarpio y la exposición al ambiente acuoso desencadenan
una cascada oxidativa inmediata. La entrada masiva de oxígeno activa la enzima polifenol oxidasa
(PPO), la cual cataliza la oxidación de los ácidos clorogénicos, principalmente el ácido 5-cafeoilquínico,
transformándolos en o-quinonas altamente reactivas. Estas moléculas electrofílicas atacan los grupos
nucleofílicos de las proteínas, generando enlaces covalentes irreversibles con los residuos de lisina y
cisteína (Figueroa Campos et al., 2022).
Este fenómeno tiene dos consecuencias críticas para la calidad:
Reducción de Precursores: Reduce la solubilidad de las proteínas y disminuye la cantidad de
aminoácidos libres disponibles para el tueste, al haber "secuestrado" parte de los precursores necesarios
para las notas a nuez y chocolate (Montavon et al., (2003)).
Lixiviación de Solubles: Paralelamente, el contacto prolongado con el agua provoca la lixiviación
(pérdida por lavado) de azúcares simples y minerales (Zhang et al., 2019).
Esto explica bioquímicamente por qué los cafés lavados tienden a tener un cuerpo más ligero y una
acidez más brillante: la "limpieza" de fenoles oxidados elimina el amargor, mientras que la reducción
de proteínas solubles disminuye la viscosidad de la bebida.
Asi mismo dentro de los procesos húmedos podemos encontrar por eso el de fermentación en las que el
café es inducido en diferentes recipientes y condiciones que actúan como “biorreactores”, alterando su
proteoma (Zaman & Shan, 2024). En el beneficio húmedo, la hidratación y la exposición al oxígeno
activan la enzima Polifenol Oxidasa (PPO) (Figueroa Campos et al., 2022), esta enzima cataliza la
oxidación de los ácidos clorogénicos (5-CQA) a o-quinonas, especies altamente electrofílicas que
reaccionan covalentemente con los grupos epsilon-amino de los residuos de lisina en las proteínas
(Figueroa Campos et al., 2022; Montavon et al., 2003), este fenómeno conocido como modificación
post-traduccional inducida por procesamiento, reduce la solubilidad de las proteínas y “secuestra”
aminoácidos esenciales, modificando el potencial del grano para generar ciertos perfiles aromáticos
(Figueroa Campos et al., 2022).
Por el contrario, procesos como el secado lento o la fermentación anaeróbica inducen rutas de estrés
pág. 3894
metabólico, como la vía del GABA (GABA shunt) (Selmar et al., 2008), y la acumulación de
aminoácidos hidrofóbicos (Leucina, Fenilalanina) por proteólisis activa, enriqueciendo el sustrato para
la reacción de Maillard (Arnold & Ludwig, 1996; Hao et al., 2024).
El Proceso Honey: Interacción Mucílago-Semilla y Modulación Proteica
El proceso conocido como "Honey" o semi-seco representa un punto intermedio bioquímico entre el
método lavado y el natural, en este sistema el exocarpio (piel) es removido mecánicamente, pero el
mesocarpio (mucílago) rico en polisacáridos pécticos y azúcares reductores se conserva adherido al
pergamino durante la fase de secado, desde una perspectiva proteómica este método se distingue por
evitar la lixiviación masiva de compuestos solubles típica del lavado, mientras modula la exposición
oxidativa a través de la capa de mucílago.
La presencia del mucílago crea una dinámica dual para la fracción proteica del grano, en primer lugar
actúa como una barrera física que limita la difusión directa de oxígeno hacia el endosperma moderando
la actividad de la Polifenol Oxidasa (PPO), aunque la despulpación inicial activa la PPO y genera ciertas
o-quinonas, la capa viscosa de pectina impide que la oxidación sea tan agresiva y penetrante como en el
beneficio lavado, reduciendo la formación de aductos proteína-fenol insolubles y preservando una
mayor proporción de proteínas en su estado nativo o soluble (Figueroa Campos et al., 2022; Tarzia et
al., 2010).
En segundo lugar, el mucílago sirve como un reservorio de agua y sustratos para la actividad
microbiológica superficial, aunque existe un debate sobre si los azúcares del mucílago pueden migrar
físicamente hacia el interior del grano denso, la evidencia sugiere que su impacto es metabólico: la capa
hidratada ralentiza la tasa de secado, manteniendo la actividad de agua 𝐴𝑊 en niveles que permiten a las
enzimas endógenas del grano operar por más tiempo antes de la dormancia, esto favorece una hidrólisis
proteica extendida, similar a la observada en el secado natural, permitiendo la acumulación de
aminoácidos libres (Arnold & Ludwig, 1996; Coradi et al., 2020).
A diferencia del método lavado, donde los aminoácidos hidrosolubles se pierden por lixiviación en los
tanques de agua, el proceso Honey retiene la integridad del citoplasma. Hao et al. (2024) y Zhang et al.
(2019) señalan que la ausencia de una etapa de inmersión prolongada preserva la concentración de
Asparagina y aminoácidos hidrofóbicos dentro de la célula.
pág. 3895
El resultado es un grano verde con una carga de precursores "híbrida":
Alta disponibilidad de grupos Amino: Al haber menos "secuestro" por quinonas (menos oxidación
que el lavado) y nula pérdida por lavado, hay más aminoácidos disponibles para reaccionar.
Azúcares Reductores: La retención de sacarosa interna, sumada a la preservación de proteínas, crea un
potencial químico elevado para la reacción de Maillard.
Esto explica sensorialmente por qué los cafés Honey suelen presentar un cuerpo más sedoso y pesado
que un lavado (debido a las proteínas/melanoidinas) y una dulzura percibida superior, pero con una
acidez más baja y redondeada, ya que la fermentación del mucílago produce ácidos lácticos y acéticos
que penetran el pergamino y modifican el pH final del grano (Dybkowska et al., 2017).
Es importante notar y entender que el "color" del Honey influye directamente en la bioquímica, un Black
Honey (máximo mucílago) se acerca al comportamiento de un Natural, con mayor actividad
fermentativa y mayor riesgo de estrés anaeróbico que activa la vía del GABA (Selmar et al., 2008), por
el contrario un Yellow Honey (poco mucílago) se seca más rápido, deteniendo antes la actividad
enzimática y resultando en un perfil más cercano al Lavado, con menos hidrólisis proteica y mayor
claridad enzimática.
Tabla 2 Impacto del Procesado Honey en la Bioquímica Proteica y el Perfil Sensorial del Café
Método
Estado de las Proteínas
Mecanismo Clave
Resultado Sensorial
Honey
(Miel)
Preservación
Balanceada. Menor
oxidación que el Lavado
(barrera de mucílago) y
CERO lixiviación (no hay
agua).
Hidrólisis Extendida +
Difusión Ácida. El mucílago
retarda el secado permitiendo
a las proteasas trabajar más
tiempo; metabolitos del
mucílago pueden difundir.
Cuerpo Sedoso y Dulzor.
El equilibrio perfecto entre
aminoácidos preservados y
acidez modulada por
fermentación láctica
superficial.
El Proceso Natural
Por el contrario, durante el secado o el beneficio natural, el grano experimenta un estrés hídrico
progresivo que activa mecanismos de supervivencia celular, estudios fundamentales han demostrado
que mientras el embrión permanezca viable, la semilla activa su metabolismo anaeróbico y rutas de
pág. 3896
defensa como la vía del GABA (GABA shunt), en este proceso el glutamato almacenado se descarboxila
para formar ácido gamma-aminobutírico (GABA), alterando el perfil de aminoácidos y la acidez
percibida otorgando notas más complejas y menos "carnosas" que el glutamato puro (Selmar et al.,
2008).
Adicionalmente el manejo de la temperatura juega un rol enzimático crucial, si el secado se realiza a
temperaturas moderadas cercanas a los 40°C, se favorece una hidrólisis proteica térmica donde las
proteasas endógenas, aún activas por la humedad remanente degradan las cadenas polipeptídicas para
liberar aminoácidos hidrofóbicos como la leucina y la fenilalanina este proceso enriquece
sustancialmente el sustrato para la formación de aromas complejos durante el tueste diferenciando el
perfil sensorial del natural frente al lavado (Arnold & Ludwig, 1996).
El método natural o beneficio seco, es el más antiguo y paradójicamente el que impone la mayor carga
fisiológica sobre la semilla (Bytof et al., 2005), a diferencia de los métodos hídricos donde el
metabolismo se detiene o altera rápidamente, el secado del fruto entero prolonga la actividad biológica
del grano durante periodos que pueden superar los 20 días (Selmar et al., 2008), bioquímicamente este
proceso no es una simple deshidratación, sino un evento de maduración post-cosecha inducida por estrés
(Kleinwächter & Selmar, 2010; Bytof et al., 2005).
La característica definitoria del natural es la preservación del exocarpio (piel) y el mesocarpio (pulpa)
hasta el final del secado, esta barrera física tiene un efecto proteómico crucial: bloquea la entrada masiva
de oxígeno.
Al limitar la difusión de 𝑂2 se impide la activación agresiva del polifenol oxidasa (PPO), en
consecuencia, los ácidos clorogénicos no se oxidan masivamente a quinonas y por tanto, no ocurren los
ataques covalentes a la Lisina y Cisteína observados en el lavado. Esto significa que las proteínas de
reserva (Globulina 11S) mantienen su solubilidad y estructura nativa mucho mejor, preservando el
nitrógeno intacto para reacciones futuras (Figueroa Campos et al., 2022; Montavon et al., 2003).
Al deshidratarse lentamente bajo el sol, el grano entra en un estado de estrés hídrico severo para evitar
la muerte celular la maquinaria genética del grano activa protocolos de supervivencia, (Selmar et al.
(2008) y Bytof et al. (2005) documentaron que este estrés induce la expresión de la enzima Glutamato
Descarboxilasa (GAD), esta enzima toma el Glutamato el aminoácido libre más abundante y responsable
pág. 3897
de notas carnosas y lo convierte en GABA (Ácido Gamma-Aminobutírico) esta conversión reduce la
sensación de sabor salado crudo y aporta complejidad, asociándose con la dulzura percibida y el
equilibrio de la bebida final.
A diferencia del lavado donde hay pérdida de materia (lixiviación) el natural es un sistema de
concentración, todo lo que estaba en el grano se queda en el grano y parte de lo que estaba en la pulpa
(azúcares y ácidos) puede migrar hacia adentro o metabolizarse en la interfase.
Además, la larga exposición al calor del sol frecuentemente alcanzando 30-40°C internos en los patios
favorece una proteólisis térmica acelerada, las proteasas endógenas rompen las cadenas de la Globulina
11S, liberando una gran cantidad de aminoácidos hidrofóbicos Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, al no
haber agua para lavarlos, estos aminoácidos se acumulan en concentraciones muy superiores a las de
cualquier otro proceso (Arnold & Ludwig, 1996; Koshino et al., 2004).
La combinación de una alta retención de proteínas solubles por baja oxidación, acumulación de GABA
y una concentración máxima de aminoácidos precursores y azúcares, crea el escenario perfecto para una
Reacción de Maillard explosiva durante el tueste, generando un cuerpo pesado debido a la alta
concentración de proteínas solubles y cadenas largas de azúcares lo que genera dulzor Intenso Por la
ausencia de lixiviación de sacarosa y glucosa (Dybkowska et al., 2017; Peñuela et al., 2010) asi mismo
una complejidad con sabores a vinosa/frutal, derivada de los ésteres volátiles producidos por el
metabolismo anaeróbico parcial y la fermentación de la pulpa seca.
Tabla 3 Dinámica de Aminoácidos y Reacciones de Maillard en Cafés de Proceso Seco
Método
Estado de las
Proteínas
Mecanismo Clave
Resultado Sensorial
Natural
(Seco)
Intactas y
Concentradas. Mínima
oxidación de fenoles.
Alta hidrólisis térmica
que libera aminoácidos.
Metabolismo de Estrés
(GABA) + Concentración. El
grano vivo responde a la sequía
transformando glutamato en
GABA. No hay lavado de
nutrientes (Sistema cerrado).
Cuerpo Máximo y
Frutosidad. La mayor carga
de precursores de Maillard
(AAs + Azúcares) genera la
taza más intensa, dulce y
compleja, a riesgo de notas
pág. 3898
fermentadas si el secado
falla.
Tabla 4 Diferenciación Crítica de proteínas con Otros Métodos postcosecha
Característica
Método Lavado (Washed)
Métodos Secos (Natural/Honey)
Referencia
Clave
Estado
Metabólico
Oxidativo. Alta actividad de
PPO y oxidación de fenoles.
De Estrés (Anóxico/Hídrico).
Activación de rutas de
supervivencia (GABA shunt).
Selmar et al.
(2008)
Proteínas 11S
Modificadas
Covalentemente. Forman
complejos insolubles con
quinonas.
Nativas o Hidrolizadas. Se
conservan mejor o se rompen en
aminoácidos libres por calor.
Figueroa
Campos et
al. (2022)
Aminoácidos
Libres
Reducidos. Por lixiviación
(lavado) y bloqueo químico
(Lisina).
Aumentados. Por proteólisis
térmica y concentración sin lavado.
Arnold &
Ludwig
(1996)
Perfil de
Sabor
Acidez alta, claridad, cuerpo
ligero.
Dulzor alto, cuerpo pesado,
complejidad vinosa.
Dybkowska
et al. (2017)
Composición del Grano Verde (Matriz Estabilizada)
Al finalizar el procesamiento el grano verde se convierte en una matriz biológica estabilizada con un
contenido de humedad del 10-12%, lista para el tueste (Selmar et al., 2008; Zaman & Shan, 2024), en
esta etapa su composición es el resultado acumulativo de la genética (Cheng et al., 2018) y el estrés
post-cosecha (Figueiredo de Abreu et al., 2018; Selmar et al., 2008).
La fracción proteica que representa entre el 8.5% y el 12% del peso seco, está dominada estructuralmente
por la Globulina 11S (legumina), esta proteína se encuentra almacenada en una conformación
hexamérica muy estable, compuesta por subunidades ácidas α de aproximadamente 32 kDa y
subunidades básicas β de 22 kDa, unidas por puentes disulfuro que aportarán el azufre necesario para
pág. 3899
los aromas volátiles característicos del café (Rogers et al., 1999; Zaman & Shan, 2024), junto a las
proteínas la fracción lipídica juega un papel estructural y sensorial determinante, los lípidos constituidos
mayoritariamente por triglicéridos y ésteres de diterpenos como el cafestol y el kahweol, se encuentran
protegidos dentro de cuerpos oleosos recubiertos por proteínas específicas llamadas oleosinas, análisis
recientes de lipidómica sugieren que la abundancia relativa de estos diterpenos no solo sirve como huella
dactilar para diferenciar especies de C. arabica vs. C. canephora, sino que también actúa como un
antioxidante natural que protege la integridad del grano durante el almacenamiento prolongado (Fabella-
Garcia et al., 2025), finalmente toda esta maquinaria bioquímica se encuentra embebida en una pared
celular rígida de polisacáridos (galactomananos), la cual, aunque no tiene sabor propio es fundamental
para retener la presión y los gases durante el tueste, permitiendo el desarrollo físico adecuado del grano
(Cheng et al., 2018).
Composición Química del Grano Verde: La Matriz No Proteica
Si bien la fracción proteica y su degradación constituyen el eje central de la generación de precursores
nitrogenados, sería reduccionista considerar al grano de café verde (green coffee bean) únicamente como
un reservorio de aminoácidos, bioquímicamente el endosperma es una matriz heterogénea y densa donde
las proteínas coexisten en un equilibrio estequiométrico con carbohidratos, lípidos y metabolitos
secundarios bioactivos ((Farah, 2012)).
Los componentes más abundantes (50-60% del peso seco) son dos grupos cruciales:
A. Los Insolubles: Son la fibra estructural, principalmente Mananos y Celulosa (Redgwell et al., 2002),
forman la pared celular dura del grano, son los que retienen los gases y aceites dentro de la célula; sin
esta estructura fuerte el grano no "tronaría" en el tueste, sino que se quemaría en silencio (Schenker et
al., 2000), la maduración perfecta ablanda ligeramente esta pared (gracias a enzimas como pectinasas),
permitiendo que el calor entre mejor (Joët et al., 2010).
B. Los Solubles (Sacarosa), Arabica (6-9%) vs. Robusta (3-5%) (Ky et al., 2001) esta no da dulzor
directo al ca(porque se destruye casi toda en el tueste), su función es romperse para generar ácidos
alifáticos como el ácido acético/vinagre que da complejidad y participar en la reacción de Maillard para
dar color y notas de caramelo (De Maria et al., 1996; Ginz et al., 2000).
Lípidos (Textura y el Aroma), el café tiene una cantidad de grasa Arabica: 15-17%, Robusta: 10-12%
pág. 3900
dispersas en el citoplasma, principalmente Triglicéridos y Diterpenos (Cafestol y Kahweol) (Speer &
Kölling-Speer, 2006), muchos compuestos aromáticos son solubles en grasa no en agua, el aceite atrapa
esos olores y los libera en tu boca (Villarreal et al., 2009).
Ácidos Clorogénicos (CGA), el café es la fuente más rica del reino vegetal en estos compuestos
especialmente el 5-CQA (Clifford, 1999) en Verde son antioxidantes potentes y actúan como defensa
contra insectos (son amargos) (Farah, 2012), en taza son los responsables de la acidez si se rompen un
poco dan acidez cítrica/brillante, si se rompen demasiado se convierten en lactonas (amargor agradable)
(Farah et al., 2005), si se queman se vuelven fenil-indanos (amargor metálico y áspero) (Frank et al.,
2007).
Alcaloides
Cafeína con un 1-2%, es un pesticida natural muy estable sobrevive al tueste casi intacta, aporta el
amargor primario y el efecto estimulante (Belay et al., 2008).
Trigonelina con ~1%, en verde es amarga, al tostarse se degrada rápidamente y produce Niacina
(Vitamina B3)
Piridinas compuestos volátiles que dan aromas tostados, dulces y terrosos (Stadler et al., 2002), el
Arabica tiene más trigonelina que el Robusta, lo que explica en parte su mejor aroma (Ky et al., 2001).
Humedad, el grano verde debe tener entre 10% y 12% de agua, menos del 9% se blanquea y el sabor se
desvanece (notas a paja), más del 12% riesgo de hongos (moho) y sabores fermentados indeseables
(Borém et al., 2013; Coradi et al., 2020).
Tabla 5 Caracterización Bioquímico-Molecular de la Fracción Proteica y Aminoacídica en las Etapas
del Procesamiento del Café
Etapa / todo de
Procesamiento
Parámetro
Bioquímico /
Unidad
Efecto en
Proteínas y
Aminoácidos
Mecanismo
Bioquímico
Molecular
Referencias
Maduración (Pre-
Cosecha)
Expresión
Enzimática /
Actividad
específica)
Aumento drástico
de aminoácidos
libres y actividad
de endoproteasas
Regulación
genética de
enzimas de
ablandamiento
Li et al. (2023);
Cheng et al.
(2018);
Mariotti et al.
pág. 3901
justo antes de la
cosecha óptima.
-galactosidasa,
Cisteína-
proteasa) que
degradan pared
celular y reservas
proteicas.
(2021); Privat
et al. (2008);
Pereira et al.
(2020).
Beneficio Húmedo
(Despulpado)
Modificación
Estructural
Pérdida de
solubilidad
proteica y
disminución de
Lisina y Cisteína
libres (esenciales
para Maillard).
"Limpieza" de
astringencia pero
reducción de
notas a nuez.
La exposición al
𝑂2 activa la
Polifenol Oxidasa
(PPO), oxidando
5-CQA a
quinonas que se
unen
covalentemente a
las proteínas.
Figueroa
Campos et al.
(2022);
Montavon et
al. (2003);
Mazzafera
(1999);
Kleinwächter
& Selmar
(2010); Tarzia
et al. (2010).
Fermentación
(Húmeda/Sumergida)
Perfil de
Aminoácidos
Libres (HPLC,
mg/g)
Incremento neto
de aminoácidos
hidrofóbicos
(Leu, Ile, Phe,
Val) y
aromáticos.
Cambios en la
acidez que
afectan el punto
La acidificación
(bacterias
lácticas) activa
proteasas
aspárticas del
grano. Levaduras
secretan proteasas
exógenas que
rompen la
Globulina 11S.
Hao et al.
(2024); Wu et
al. (2024);
Koshino et al.
(2004); Lee et
al. (2015);
Zhang et al.
(2019); De
Bruyn et al.
pág. 3902
isoeléctrico
proteico.
(2017); Silva et
al. (2013).
Beneficio Seco
(Natural)
Metabolitos de
Estrés
(Abundancia
relativa 2D-
PAGE)
Preservación de
proteínas nativas
e inducción de
proteínas de
estrés (HSP70,
dehidrinas) y
acumulación de
(ácido gamma-
aminobutírico)
El secado lento
mantiene la célula
viva bajo estrés,
activando el
"GABA-shunt" y
rutas
antioxidantes
para proteger la
integridad
proteica.
Figueiredo de
Abreu et al.
(2018); Selmar
et al. (2008);
Bytof et al.
(2005);
Arruda et al.
(2011);
Kramell et al.
(2015); Duarte
et al. (2010).
Germinación
Incipiente (Re-mojo)
Fragmentación
Proteica (SDS-
PAGE, kDa)
Degradación
específica de la
subunidad α (32
kDa) de la
legumina 11S.
Pérdida de
materia seca si se
prolonga >24h.
Activación del
programa de
germinación; las
proteasas rompen
la proteína de
almacenamiento
para alimentar al
embrión en
crecimiento.
Rogers et al.
(1999);
Koshino et al.
(2004);
Cierjacks et al.
(2011);
Ludwig et al.
(2000); Zaman
& Shan (2024).
Secado Térmico
(Camas/Máquina)
Cinética de
Hidrólisis
(Concentración
final AAs)
El secado a 40°C
maximizado la
concentración de
aminoácidos
libres vs. secado
A esta
temperatura y
humedad
intermedia, las
proteasas operan
Arnold &
Ludwig
(1996); Coradi
et al. (2020);
Borém et al.
pág. 3903
rápido o
liofilización.
a su velocidad
máxima 𝑉
𝑚𝑎𝑥
antes de
desnaturalizarse.
(2013); Dong
et al. (2019);
Isquierdo et al.
(2011); Ghosh
et al. (2021).
Almacenamiento
(Envejecimiento)
Viabilidad /
Oxidación
(Test
Tetrazolio /
Peróxidos)
Pérdida de
estructura
secundaria,
oxidación de
lípidos que daña
proteínas
adyacentes
(polimerización
cruzada) y sabor
maderoso.
Muerte del
embrión = cese de
reparación
enzimática
(Catalasa/SOD).
Ataque de
radicales libres a
la matriz proteica.
Selmar et al.
(2008);
Fabella-
Garcia et al.
(2025);
Rendón et al.
(2013); Toci et
al. (2013);
Ribeiro et al.
(2011);
Scheidig et al.
(2007).
Diferenciación
Varietal (Genética)
Huella
Peptídica
(Mapas 2D /
Masas)
Diferencias
cualitativas en
proteínas de
almacenamiento
11S y 7S entre
Arabica y
Canephora.
Presencia de
genes específicos
de resistencia
quitinasas en
Robusta ausentes
en Arabica.
Gil-Agusti et
al. (2005);
Rodrigues et
al. (2010);
Mandal et al.
(2014); Campa
et al. (2010);
Murthy et al.
(2012).
pág. 3904
La Etapa de Almacenamiento: El "Silencio" Metabólico y la Oxidación
Una vez finalizado el secado, el grano de café entra en una fase de reposo o almacenamiento que puede
durar desde unas semanas hasta más de un año, aunque macroscópicamente parece inerte, a nivel
molecular ocurre una guerra de degradación lenta, la preservación del potencial aromático, precursores
aminoacídicos y azúcares depende enteramente de dos variables termodinámicas: la actividad de agua
y la estabilidad de la fracción lipídica (Borém et al., 2013; Rendón et al., 2014).
El concepto crítico aquí no es la humedad porcentual (10-12%), sino la Actividad de Agua 𝐴𝑊 esta
variable mide el "agua libre" disponible para reacciones químicas para que las proteínas 11S y los
azúcares se conserven intactos, el citoplasma del grano debe permanecer en un estado "vítreo"
(viscosidad infinita), donde las moléculas están casi inmovilizadas, esto ocurre generalmente cuando la
𝐴𝑊 está por debajo de 0.60, si la 𝐴𝑊 sube por encima de 0.65-0.70 (debido a alta humedad relativa en
la bodega), el citoplasma pasa a un estado "gomoso" (rubbery state), en este estado la movilidad
molecular aumenta permitiendo que las enzimas residuales (lipasas y polifenol oxidasas) encuentren sus
sustratos y comiencen a degradar la calidad (Coradi et al., 2020; Borém et al., 2013).
El café es rico en ácidos grasos insaturados ácido linoleico (Speer & Kölling-Speer, 2006), durante el
almacenamiento prolongado el oxígeno atmosférico ataca estos lípidos causando Peroxidación Lipídica
(Vila et al., 2005), aquí es donde entra el daño a las proteínas, asimismo la oxidación de grasas genera
radicales libres y aldehídos reactivos como el hexanal (Rendón et al., 2014), estos compuestos tóxicos
atacan las cadenas laterales de las proteínas especialmente la 11S, provocando un entrecruzamiento o
polimerización anormal (Toci et al., 2013), como resultado las proteínas se vuelven insolubles durante
el tueste, estas proteínas oxidadas y unidas a lípidos rancios no pueden participar correctamente en la
reacción de Maillard, en lugar de notas dulces/nuez generan los sabores característicos de "café viejo"
(madera, paja, cartón) (Speer & Kölling-Speer, 2006; Rendón et al., 2014), en cambio de color de "Verde
Azulado" a "Amarillo Pálido" es el síntoma visible de la muerte del potencial, este blanqueamiento es
causado por la oxidación de los pigmentos (clorofila) y la interacción destructiva entre azúcares y
aminoácidos antes del tueste (Maillard prematura y lenta), consumiendo los precursores que debían
guardarse para el tostador (Selmar et al., 2008).
pág. 3905
Variabilidad Proteica y Genética: De la Especie al Cultivar
Aunque la maquinaria bioquímica general del café parece conservada el perfil proteico específico varía
significativamente según el genotipo, esta variabilidad no solo determina la resistencia de la planta a
enfermedades, sino que establece el potencial de la bebida al dictar la abundancia y tipo de precursores
de sabor disponibles.
Estudios clásicos y contemporáneos confirman que, aunque ambas especies C. canephora y C. arabica
acumulan la Globulina 11S como reserva principal, sus estructuras terciarias y perfiles electroforéticos
difieren.
Utilizando electroforesis bidimensional (2D-PAGE), se ha logrado identificar polimorfismos
específicos que actúan como marcadores de autenticidad. (Gil-Agusti et al. (2005) y Rodrigues et al.
(2010)) reportaron la existencia de polipéptidos únicos en C. canephora que están completamente
ausentes en C. arabica, lo que permite detectar contaminaciones de Robusta en mezclas supuestamente
100% Arabica. Bioquímicamente, el grano de Robusta presenta consistentemente una mayor
concentración total de proteínas y aminoácidos libres en comparación con el Arabica, sin embargo esta
mayor abundancia no se traduce en calidad superior, por el contrario el exceso de ciertos aminoácidos
y la presencia de proteínas específicas de resistencia como quitinasas más activas contribuyen a la
formación de notas sensoriales "terrosas" y "ásperas" características de la especie (Zaman & Shan, 2024;
Bertrand et al., 2012).
Variabilidad Intra-específica en C. arabica
Dentro de la especie Arabica la variabilidad proteica es más sutil debido al fenómeno conocido como
"cuello de botella genético", la mayoría de los cultivares comerciales Bourbon, Caturra, Typica
comparten un ADN muy similar sin embargo, estudios transcriptómicos revelan que la expresión génica
varía según el cultivar y su interacción con el ambiente (Cheng et al. (2018)) demostraron que, aunque
los genes de la Globulina 11S son los mismos, la tasa de acumulación y la actividad de las enzimas que
degradan la pared celular varían durante la maduración dependiendo del genotipo, además
investigaciones recientes en Indonesia sobre variedades locales en diferentes altitudes encontraron
diferencias estadísticamente significativas en el contenido de proteínas y propiedades fisicoquímicas
entre genotipos de Arabica cultivados en la misma región, atribuyendo estas variaciones a la capacidad
pág. 3906
diferencial de cada variedad para asimilar nitrógeno del suelo bajo condiciones de estrés (Zainuri et al.,
2023), esto sugiere que aunque las proteínas son estructuralmente idénticas, su abundancia final en el
grano verde es un rasgo fenotípico plástico modulado por la interacción genotipo x ambiente (GxE)
(Zaman & Shan, 2024).
Una adición reciente y crítica a la literatura es el análisis comparativo de Coffea stenophylla, una especie
silvestre re-descubierta por su tolerancia al calor y calidad superior (Jan-Smith et al. (2025) realizaron
un perfilado metabolómico y químico que posiciona a esta especie en un punto intermedio fascinante, a
diferencia del Robusta la Stenophylla posee un perfil químico incluyendo trigonelina y sacarosa que
mimetiza estrechamente al del Arabica, sugiriendo que la maquinaria proteica y enzimática encargada
de sintetizar precursores de sabor es evolutivamente similar entre Arabica y Stenophylla, a pesar de su
divergencia genética, esto abre la puerta a programas de mejoramiento que busquen introducir proteínas
de termotolerancia en el Arabica sin sacrificar su perfil de sabor (Jan-Smith et al., 2025; Davis et al.,
2021).
Tabla 6 Determinantes Genotípicos y Fenotípicos de la Composición Proteómica en el Género Coffea
Nivel de
Variabilidad
Comparación
(Sujetos)
Diferencia Bioquímica y
Proteómica Clave
Impacto Sensorial /
Funcional
Referencia
(Año)
Inter-
específica
(Cualitativa)
Arabica vs.
Robusta (C.
canephora)
Estructura Diferente.
Presencia de
polipéptidos únicos en
Robusta (marcadores en
2D-PAGE) ausentes en
Arabica. Robusta tiene
mayor contenido total de
proteína y aminoácidos
libres, pero con
diferentes precursores.
Perfil "Áspero". La
mayor
concentración
proteica en
Robusta, junto con
proteínas de
defensa
(quitinasas),
contribuye a notas
terrosas, amargas y
menos complejas.
Gil-Agusti
et al.
(2005);
Rodrigues
et al.
(2010);
Bertrand
et al.
(2012)
pág. 3907
Inter-
específica
(Emergente)
Arabica vs.
Stenophylla (C.
stenophylla)
Mimetismo Metabólico.
A pesar de ser especies
distintas, comparten un
perfil químico casi
idéntico (trigonelina,
sacarosa y precursores
proteicos) que las
diferencia del Robusta.
Alta Calidad en
Calor. Stenophylla
logra un perfil
sensorial "tipo
Arabica"
(floral/frutal)
incluso creciendo a
temperaturas
mucho mayores, lo
que indica proteínas
termoestables.
Jan-Smith
et al.
(2025);
Davis et al.
(2021)
Intra-
específica
(Cuantitativa)
Variedades de
Arabica (Ej.
Bourbon vs.
Caturra)
Regulación de Expresión
(Transcriptómica). Los
genes de la Globulina
11S son idénticos, pero la
velocidad de
acumulación y la
actividad de enzimas de
degradación ($\beta$-
gal) varían según el
genotipo.
Matiz de Calidad.
Diferencias sutiles
en la intensidad de
acidez o cuerpo. La
capacidad de cada
cultivar para
asimilar nitrógeno
define su "techo" de
calidad en un
ambiente dado.
Cheng et
al. (2018);
Zainuri et
al. (2023)
Interacción G
x E
Genotipo x
Ambiente
(Altitud/Suelo)
Plasticidad Fenotípica.
El mismo cultivar
expresa diferentes
niveles de proteínas de
estrés (HSP70) y enzimas
antioxidantes
Terroir Molecular.
Un mismo grano
puede tener más o
menos precursores
de sabor
dependiendo de
Zaman &
Shan
(2024);
Campos et
al. (2016)
pág. 3908
dependiendo de la altitud
y el estrés abiótico.
dónde crezca,
debido a la
respuesta
proteómica al
estrés.
Principales estrategias metodológicas para la caracterización y cuantificación de la fracción
proteica en Coffea arabica
La complejidad de la matriz del grano, la cual es rica en compuestos fenólicos interferentes y
polisacáridos estructurales, requiere un abordaje analítico multidimensional por lo cual entender cuál es
y como fueron utilizadas las principales metodologías cuantitativas de diferentes ramas nos permite
buscar y entender nuevos alcances y limitaciones a continuación, se describen las principales
metodologías empleadas en la literatura revisada, las cuales han permitido no solo visualizar la
integridad estructural de proteínas como la Globulina 11S (mediante técnicas electroforéticas), sino
también cuantificar con precisión estequiométrica los precursores de sabor (vía cromatografía) y
determinar la vitalidad metabólica del embrión (mediante bioensayos), validando así las hipótesis sobre
la interacción entre el procesamiento y la calidad final.
Electroforesis (SDS-PAGE y 2D-PAGE)
Es la técnica visual por excelencia para estudiar proteínas, se basa en separar moléculas por su peso
molecular usando electricidad.
Variante 1: SDS-PAGE (Unidimensional) permite ver si la proteína se rompió, si la banda de la proteína
11S desaparece o se vuelve más tenue, significa que hubo proteólisis, (Rogers et al. (1999)) y (Koshino
et al. (2004)) para demostrar que, durante la germinación la subunidad alpha de la proteína se degrada
primero así mismo (Figueroa Campos et al. (2022)) para visualizar cómo las proteínas se vuelven "más
pesadas" y borrosas al unirse con fenoles oxidados en el proceso lavado.
Variante 2: 2D-PAGE (Bidimensional) crea un mapa para separar proteínas por tamaño y por carga
eléctrica/pH es vital para diferenciar especies, (Gil-Agusti et al. (2005)) y (Rodrigues et al. (2010)) para
encontrar "manchas" (spots) de proteínas que solo existen en Robusta y no en Arabica, sirviendo para
pág. 3909
detectar fraudes, tambien (Campos et al. (2016)) para identificar proteínas de estrés en embriones
somáticos.
Cromatografía Líquida de Alta Resolución (HPLC) permite separar una mezcla líquida y cuantificar
exactamente cuántos miligramos hay de cada compuesto como aminoácidos libres, azúcares (sacarosa,
glucosa, fructosa) y ácidos clorogénicos así mismo (Arnold & Ludwig (1996)) lo utilizo para medir el
aumento exacto de leucina y fenilalanina durante el secado a 40°C de igual forma (Selmar et al. (2008))
para medir la conversión de Glutamato a GABA durante el estrés por sequía así mismo (Murthy et al.
(2012)), para cuantificar la cafeína y trigonelina.
Espectrometría de Masas (LC-MS/MS y ESI-MS) identifica miles de compuestos a la vez para ver
diferencias globales entre muestras (Jan-Smith et al. (2025)) la utilizó para comparar el perfil químico
completo de C. stenophylla vs. Arabica, así mismo (Li et al. (2023)) para correlacionar la aparición de
enzimas con la acumulación de metabolitos de sabor durante la maduración, lo que permite determinar
exactamente dónde se pegó un compuesto a otro, por otro lado (Figueroa Campos et al. (2022)) usaron
LC-ESI-MS/MS para probar que la quinona del ácido clorogénico estaba unida covalentemente al
residuo de Lisina 123 de la proteína, sin esta técnica eso sería solo una teoría con esto es un hecho
probado.
Tetrazolio es una prueba bioquímica colorimétrica para determinar si el embrión sigue vivo, las células
vivas respiran y transforman una sal incolora (tetrazolio) en un colorante rojo (formazán), si el grano se
pone rojo está vivo, si se queda blanco está muerto.
(Selmar et al. (2008)) y (Bytof et al. (2005)) fue fundamental para su teoría del "Grano Vivo",
demostraron que el café en pergamino se tiñe de rojo (vivo) tras meses de almacenamiento, mientras
que el grano oro (sin pergamino) pierde esta capacidad, correlacionándose con la pérdida de calidad
(sabor a madera/viejo).
pág. 3910
Tabla 7 Metodologías Analíticas Avanzadas para la Caracterización del Proteoma y Metaboloma
Nitrogenado en Coffea spp.
Técnica Analítica
Tipo de Análisis
Uso Principal en los Artículos
Revisados
Referencia Clave
SDS-PAGE
Electroforesis (Peso
Molecular)
Visualizar degradación
(proteólisis) y polimerización
(daño oxidativo).
Rogers et al. (1999);
Figueroa Campos
(2022)
2D-PAGE
Electroforesis (Peso
+ Carga/pH)
Diferenciación de especies
(Arabica vs. Robusta) y perfiles
de estrés.
Gil-Agusti et al.
(2005); Campos et al.
(2016)
HPLC / RP-
HPLC
Cromatografía
(Cuantitativa)
Medición exacta de
aminoácidos libres (GABA,
Leucina), azúcares y cafeína.
Arnold & Ludwig
(1996); Selmar et al.
(2008)
LC-MS/MS
Espectrometría de
Masas
Identificación de aductos
proteína-fenol y perfiles
metabolómicos completos.
Figueroa Campos
(2022); Jan-Smith et
al. (2025)
Test Tetrazolio
Bioquímico
(Colorimétrico)
Determinación de viabilidad
celular (vida del embrión) post-
secado.
Selmar et al. (2008)
Microscopía
Electrónica
(SEM)
Imagenología
Estructural
Observar la integridad de las
vacuolas y cuerpos proteicos
tras el tueste.
Dybkowska et al.
(2017)
Proteómica Ambiental: El Impacto del Clima en la Síntesis de Proteínas
La composición proteica del grano de café no es estática es un reflejo directo de las condiciones
ambientales durante el llenado del fruto, la literatura reciente sugiere que el estrés abiótico temperatura,
radiación UV, sequía actúa como un interruptor molecular que obliga a la planta a redirigir sus recursos
energéticos, deja de priorizar la calidad almacenamiento para priorizar la supervivencia defensa.
En condiciones ideales altitud óptima, temperaturas, la maquinaria ribosomal de la semilla se enfoca en
pág. 3911
sintetizar la Globulina 11S, esta proteína que almacena aminoácidos para el futuro embrión e
incidentalmente para el sabor (Rogers et al., 1999; Bertrand et al., 2012), sin embargo, cuando la planta
detecta estrés temperaturas o déficit drico, se activa una cascada de señalización hormonal mediada
por ácido abscísico que altera la expresión génica (Zaman & Shan, 2024; Campos et al., 2016), se reduce
la síntesis de proteínas de almacenamiento menos precursores de sabor (Bertrand et al., 2012; Campos
et al., 2016).
Se sobreexpresan proteínas de respuesta al estrés, específicamente:
Proteínas de Choque Térmico (HSPs - Heat Shock Proteins): Chaperonas moleculares que intentan
evitar que otras proteínas se desnaturalicen por el calor (Jan-Smith et al., 2025; Campos et al., 2016).
Enzimas Antioxidantes: Como la Superóxido Dismutasa (SOD) y Ascorbato Peroxidasa (APX),
para combatir los radicales libres generados por la radiación solar intensa (Zaman & Shan, 2024;
Fortunato et al., 2010).
Proteínas de Patogénesis (PR-Proteins): Como las Quitinasas, que endurecen la estructura celular
(Gil-Agusti et al., 2005; Dias et al., 2010).
Las proteínas de defensa suelen ser más estables, hidrofóbicas y ricas en azufre lo que puede resultar en
perfiles sensoriales menos complejos o con notas azufradas indeseables, en lugar de las notas dulces y
a nuez derivadas de la 11S (Campos et al., 2016; Zaman & Shan, 2024).
Impacto de la altitud y la radiación solar en la biosíntesis de proteínas
La altitud es el modulador proteómico más potente, su efecto se basa en la cinética enzimática:
Alta Altitud (Frío): El metabolismo se ralentiza, esto permite un plegamiento de proteínas más ordenado
y una fase de llenado de grano más larga, el resultado es una mayor densidad de proteínas de
almacenamiento y una acumulación superior de precursores nitrogenados (Vaast et al., 2006; Joët et al.,
2010).
Baja Altitud (Calor): La maduración se acelera la ventana de tiempo para sintetizar y acumular la
Globulina 11S se acorta drásticamente, el grano se endurece fisiológicamente antes de haber llenado sus
reservas, resultando en granos con menor densidad proteica y por ende menos cuerpo y complejidad
aromática (Bertrand et al., 2012; Silva et al., 2005)
El estudio de Jan-Smith et al. (2025) proporciona la prueba moderna de este mecanismo al comparar C.
pág. 3912
arabica sensible al calor con C. stenophylla resistente al calor, descubrieron que:
Bajo estrés térmico, el Arabica colapsa su producción de metabolitos de sabor y se llena de
marcadores de estrés.
El Stenophylla, por el contrario, mantiene la síntesis de proteínas de calidad incluso a temperaturas
elevadas.
El cultivo bajo sombra regula la actividad de la enzima nitrato reductasa, al proteger al cafeto de la
radiación directa se optimiza la asimilación de nitrógeno del suelo hacia la síntesis de aminoácidos, los
estudios indican que los granos de sombra presentan perfiles de aminoácidos libres más altos y
equilibrados especialmente glutamina y asparagina en comparación con los de pleno sol, donde el exceso
de radiación fuerza la degradación oxidativa de estos compuestos (Somporn et al., 2011).
Tabla 8 impacto del Estrés Abiótico y las Condiciones de Cultivo en la Plasticidad Proteómica del
Grano Verde
Condición
Climática
Respuesta Proteómica de la Planta
Consecuencia en el Grano Verde
Estrés
Térmico /
Sequía
Activación de HSPs (Chaperonas) y
enzimas antioxidantes. Freno a la
síntesis de reservas.
Menos Globulina 11S (sabor), más
proteínas de defensa (fibrosas/duras).
Posible astringencia.
Alta Altitud
(Frío)
Metabolismo lento. Mayor tiempo de
transcripción y traducción genética.
Máxima acumulación de Globulina 11S y
aminoácidos libres. Mayor densidad y
acidez potencial.
Sombra
Mayor eficiencia en el uso del
Nitrógeno. Menor fotoxidación.
Mayor contenido de Aminoácidos Libres
disponibles para Maillard. Perfil más
dulce y suave.
Importancia económica de las proteínas presentes en el café
Finalmente, la caracterización de estas proteínas trasciende la bioquímica del sabor, mientras que la
Globulina 11S y las Quitinasas de Clase III poseen un alto valor económico como marcadores
moleculares para la autenticación de especies y detección de fraudes comerciales (Rodrigues et al.,
2010), proteínas como las Oleosinas juegan un rol tecnológico crítico en la estabilidad de la emulsión
pág. 3913
(crema) en bebidas tipo espresso, en el ámbito de la salud ocupacional la identificación de proteínas de
transferencia de Lípidos (LTPs) en el grano verde ha sido fundamental para establecer protocolos de
seguridad contra el asma ocupacional en trabajadores de la industria (Paladini et al., 2016)
A pesar de los avances en la caracterización proteómica del café, persisten áreas críticas de oportunidad,
en primer lugar, la metodología de cuantificación requiere una revisión urgente ya que el uso del factor
de conversión de nitrógeno genérico resulta en una sobreestimación sistemática del contenido proteico
real, dada la alta presencia de alcaloides nitrogenados.
Asimismo, frente a la crisis climática urge investigar la proteómica del estrés abiótico: determinar si la
acumulación de proteínas de defensa (HSPs) en cultivos sometidos a altas temperaturas altera la cinética
de la reacción de Maillard, finalmente la biotecnología de fermentación presenta un horizonte
inexplorado
Areas de oportunidad
La inmensa mayoría de la industria y la investigación actual sigue cuantificando la proteína total
midiendo el Nitrógeno total (método Kjeldahl/Dumas) y multiplicándolo por el factor genérico de 6.25
pero el grano de café es rico en compuestos nitrogenados no proteicos, principalmente alcaloides como
la cafeína y la trigonelina, además de nitratos y aminoácidos libres, esto significa que el factor 6.25
sobreestima sistemáticamente la cantidad real de proteína disponible, es urgente validar y estandarizar
un factor de conversión específico para café para tener datos reales sobre el sustrato disponible para la
reacción de Maillard (Murthy & Naidu, 2012; Milton et al., 2024).
Asi mismo sabemos que el calor induce la síntesis de Proteínas de Choque Térmico (HSPs) y reduce la
síntesis de Globulina 11S (Zaman & Shan, 2024; Jan-Smith et al., 2025) sin embargo, existe un vacío
de conocimiento sobre el comportamiento térmico de estas proteínas de defensa, se requiere investigar
la correlación directa entre la acumulación de HSPs en variedades "clima-resilientes" y su perfil
sensorial final, para evitar que la adaptación agronómica sacrifique la calidad de taza.
Actualmente, la fermentación controlada se enfoca en levaduras para generar ésteres, la hidrólisis de
proteínas en procesos naturales ocurre de forma casi "accidental" por enzimas endógenas, existe un
enorme potencial biotecnológico en el uso de Cultivos Iniciadores (Starters) con actividad proteolítica
específica al aplicar estos cultivos en diferentes procesos para "cortar" artificialmente la proteína 11S y
pág. 3914
liberar precursores de sabor (aminoácidos hidrofóbicos) de manera controlada, imitando la complejidad
de un proceso natural pero sin sus riesgos de defecto (Lee et al., 2015; Pereira et al., 2020).
"El análisis de la literatura revela brechas significativas que delinean la agenda futura de investigación.
Primordialmente, urge la revisión del factor de conversión de nitrógeno (6.25), cuya aplicación universal
ignora la fracción alcaloide del café, distorsionando la cuantificación real de proteínas (Murthy & Naidu,
2012). En el contexto del cambio climático, es imperativo dilucidar si la sustitución de proteínas de
almacenamiento por Proteínas de Choque Térmico (HSPs) bajo estrés térmico (Jan-Smith et al., 2025)
compromete la calidad sensorial, dado el desconocimiento sobre los productos de pirólisis de estas
proteínas de defensa. Finalmente, la biotecnología ofrece una oportunidad disruptiva mediante la
fermentación proteolítica dirigida, permitiendo la modulación enzimática de precursores aromáticos
independientemente de las condiciones ambientales."
RESULTADOS Y DISCUSIÓN
La revisión de los perfiles electroforéticos reportados en estudios fundamentales (Rogers et al., 1999) y
contemporáneos permite confirmar que la fracción de almacenamiento, específicamente la Globulina
11S (tipo legumina), constituye aproximadamente el 45% de la proteína total del grano maduro. A
diferencia de las enzimas metabólicas que se degradan rápidamente, la 11S presenta una estabilidad
estructural que le permite llegar intacta al tostador.
Discusión Teórica: Este hallazgo contrapone la visión tradicional que atribuía la formación de sabor casi
exclusivamente a los azúcares y ácidos clorogénicos. Se establece que la 11S funciona como el principal
reservorio de nitrógeno α-amino; su hidrólisis térmica es la que libera los aminoácidos hidrofóbicos
(leucina, fenilalanina) necesarios para la generación de pirazinas y furanos (notas a nuez y chocolate)
vía reacción de Maillard. Sin esta proteína específica, la reacción carecería de la estequiometría
necesaria para desarrollar complejidad aromática, limitándose a la caramelización de azúcares.
Los datos recopilados demuestran que el método de beneficio induce alteraciones metabólicas
divergentes en la semilla, actuando efectivamente como un biorreactor.
En el beneficio húmedo (Lavado): La remoción mecánica del exocarpio expone el tejido a una
oxigenación inmediata. Los resultados analizados indican una alta actividad de la Polifenol Oxidasa
pág. 3915
(PPO), la cual cataliza la oxidación de ácidos clorogénicos a quinonas. Estas quinonas reaccionan con
los grupos amino de las proteínas, formando complejos insolubles y reduciendo la disponibilidad de
aminoácidos libres (Tarzia et al., 2010). Esto explica, desde la bioquímica, por qué los cafés lavados
presentan perfiles sensoriales más "limpios" pero con menor cuerpo y complejidad de notas bajas.
En el beneficio natural/seco: Se observa un fenómeno de "germinación incipiente". Al mantener
la integridad del fruto, la semilla entra en un estado de anoxia parcial que activa el metabolismo
anaeróbico y la ruta del GABA-shunt. A diferencia del lavado, aquí se preservan y concentran los
aminoácidos libres y se permite la difusión de metabolitos desde el mucílago hacia el endosperma (Bytof
et al., 2005). Esto corrobora la teoría de que el proceso natural no solo "seca" el grano, sino que lo
enriquece enzimáticamente, resultando en tasas superiores de precursores para el tueste.
Al contrastar los estudios sobre fisiología vegetal y proteómica ambiental, surge una regularidad
preocupante: la maquinaria ribosomal del cafeto es altamente sensible al estrés abiótico.
Interpretación: Existe una correlación inversa entre la temperatura de cultivo y la calidad proteica. En
condiciones de alta temperatura o déficit hídrico, la expresión génica se reprograma para priorizar la
supervivencia sobre el almacenamiento. Los hallazgos de Zaman & Shan (2024) y Jan-Smith et al.
(2025) demuestran que bajo estrés, la síntesis de Globulina 11S disminuye significativamente, siendo
reemplazada por Proteínas de Choque Térmico (HSPs) y enzimas antioxidantes (como la quitinasa clase
III).
Esta sustitución proteica plantea una controversia en la línea de investigación actual: aunque las HSPs
permiten a la planta sobrevivir al cambio climático, su estructura compacta y rica en azufre podría
generar precursores de sabor indeseables o menos reactivos durante el tueste, sugiriendo que la
"resiliencia agronómica" podría ir en detrimento de la "calidad sensorial".
Finalmente, la discusión de los datos sobre envejecimiento del grano revela que la preservación del
potencial químico depende críticamente de la interacción lípido-proteína. Se evidencia que actividades
de agua ($a_w$) superiores a 0.65 rompen el estado vítreo del citoplasma, facilitando la movilidad de
lipasas. Los productos de la peroxidación lipídica (aldehídos) atacan la estructura de la 11S mediante
entrecruzamiento (cross-linking), volviéndola insoluble. Esto valida la hipótesis de que el defecto de
pág. 3916
sabor "a viejo" o past crop no es solo rancidez lipídica, sino la incapacidad funcional de las proteínas
oxidadas para fragmentarse adecuadamente en el tueste (Rendón et al., 2014).
La trascendencia de este estudio radica en desplazar el foco de atención desde los metabolitos
secundarios (cafeína) hacia la matriz proteica estructural como eje de la calidad.
CONCLUSIONES
La revisión literaria manifiesta que, aunque es un estudio teórico es profundo, complejo y escaso, el
análisis de proteínas en el fruto del café trasciende el interés básico constituye un conjunto de
multiherramientas para comprender los propósitos y procesos proteolíticos que definen la calidad del
café a lo largo de todo el proceso, empezando por el grano verde este no es solo un insumo, es una
plataforma de investigación bioquímica robusta y compleja, ya que es dinámica multifactorial con
factores externos, como el tiempo y las condiciones de almacenamiento, que muchas veces inducen
cambios en sus características, de esta manera proteínas específicas como la Globulina 11S y las
quitinasas ofrecen una oportunidad invaluable para el desarrollo de nuevos marcadores moleculares de
autenticidad y diferenciación genética aplicables más allá de la semilla.
Asimismo, es necesario reformular el enfoque actual de la poscosecha, ya que históricamente los
diferentes procesos se han centrado en la metabolización de azúcares y el control microbiológico,
dejando de lado la importancia de la matriz nitrogenada, existe un vacío tecnológico referente al
desarrollo de protocolos de beneficiado enfocados y diseñados para la modulación de proteínas y de
alcaloides de forma específica, por lo tanto, investigaciones futuras enfocadas hacia la proteólisis y sus
variantes podrían desarrollar perfiles sensoriales nuevos y potencializar las diferentes variedades
existentes, queda como tarea pendiente para la comunidad científica validar si estos nuevos protocolos
requieren ajustar los factores de conversión de nitrógeno actuales y evaluar su estabilidad ante el cambio
climático.
pág. 3917
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
Arnold, U., & Ludwig, E. (1996). Analysis of free amino acids in green coffee beans. Zeitschrift für
Lebensmittel-Untersuchung und -Forschung, 203(4), 379384.
Arruda, N. P., Oliveira, L. S., Silva, A. S., & Naves, E. A. (2011). Macroscopic, physiological and
biochemical characterization of coffee (Coffea arabica L.) seeds during germination. Journal of
Seed Science, 33(3), 321330.
Avallone, S., Guiraud, J. P., Guyot, B., Olguin, E., & Brillouet, J. M. (2001). Polysaccharide constituents
of coffee-bean mucilage. Journal of Food Science, 66(7), 988992.
Belay, A., Ture, K., Redi, M., & Asfaw, A. (2008). Measurement of caffeine in coffee beans with UV/vis
spectrometer. Food Chemistry, 108(1), 310315.
Bertrand, B., Vaast, P., Alpizar, E., Etienne, H., Davrieux, F., & Charmetant, P. (2012). Comparison of
bean biochemical composition and beverage quality of Arabica hybrids involving Sudanese-
Ethiopian origins with traditional varieties at various elevations in Central America. Tree
Genetics & Genomes, 8, 12751295.
Borém, F. M., Coradi, P. C., Saath, R., & Oliveira, J. A. (2013). Quality of coffee (Coffea arabica L.)
submitted to different drying methods. Interciencia, 38(8), 585590.
Burnett, A. C., Sergeant, K., & Wong, S. C. (2011). Polyphenol oxidase activity and inhibition in the
leaf extracts of Coffea arabica, Coffea canephora and Coffea liberica. Frontiers in Plant Science,
2, 76.
Bytof, G., Knopp, S. E., Schieberle, P., Teutsch, I., & Selmar, D. (2005). Influence of processing on the
generation of γ-aminobutyric acid in green coffee beans. European Food Research and
Technology, 220(3), 245250.
Campa, C., Mondolot, L., Rakotondravao, A., Bidel, L. P., Gargadennec, A., Couturon, E., ... & Davis,
A. P. (2012). A survey of mangiferin and hydroxycinnamic acid ester accumulation in coffee
(Coffea) leaves: biological implications and mathematical synthesis. Annals of Botany, 110(3),
595613.
Campos, N. A., Panis, B., & Carpentier, S. C. (2016). Somatic embryogenesis in coffee: The evolution
of proteome profiles as a response to osmotic stress and conversion capacity. Journal of
pág. 3918
Proteomics, 142, 111.
Cheng, B., Furtado, A., Smyth, H. E., & Henry, R. J. (2016). Influence of genotype and environment on
coffee quality. Trends in Food Science & Technology, 57, 2030.
Cheng, B., Furtado, A., & Henry, R. J. (2018). The coffee bean transcriptome: a window into the
building blocks of coffee flavor. Plant Science, 276, 19.
Cierjacks, S., Pommerening-Röser, A., & Selmar, D. (2011). A simple and fast method for the
determination of the viability of coffee seeds (Coffea arabica L.). Seed Science and Technology,
39(2), 492496.
Clifford, M. N. (1999). Chlorogenic acids and other cinnamatesnature, occurrence and dietary burden.
Journal of the Science of Food and Agriculture, 79(3), 362372.
Coradi, P. C., Borém, F. M., & Reinato, C. H. R. (2020). Coffee cherries drying process and the
influence of environment on the quality of coffee. Journal of Agricultural Science, 12(4), 166
176.
Davis, A. P., Delaporte, K. L., Woodman, J., & Kharel, T. (2021). Arabica-like flavour in a heat-tolerant
wild coffee species. Nature Plants, 7(4), 413418.
De Bruyn, F., Zhang, S. J., Pothakos, V., Torres, J., Lambot, C., Moroni, A. V., ... & De Vuyst, L.
(2017). Exploring the impacts of postharvest processing on the microbiota and metabolite
profiles during green coffee bean production. Applied and Environmental Microbiology, 83(1),
e02398-16.
De Maria, C. A., Trugo, L. C., Aquino Neto, F. R., Moreira, R. F., & Alviano, C. S. (1996). Composition
of green coffee water-soluble fractions and identification of volatiles formed during roasting.
Food Chemistry, 55(3), 203207.
Dias, R. C., Benassi, M. T., & Scholz, M. B. (2010). Chitinase activity in coffee cultivars with different
resistance to leaf rust. Brazilian Archives of Biology and Technology, 53(5), 10331040.
Dong, W., Hu, R., Chu, Z., Zhao, J., & Tan, L. (2019). Effect of different drying techniques on bioactive
components, fatty acid composition, and volatile profile of robusta coffee beans. Food
Chemistry, 234, 121130.
Duarte, G. S., Pereira, A. A., & Farah, A. (2010). Chlorogenic acids and other relevant compounds in
pág. 3919
Brazilian coffees processed by semi-dry and wet post-harvesting methods. Food Chemistry,
118(3), 851855.
Dybkowska, E., Sadowska, A., Rakowska, R., Dębska, M., Świderski, F., & Świąder, K. (2017).
Assessing the influence of the roasting process on the antioxidant activity and sensory profile
of Arabica and Robusta coffee. Roczniki Państwowego Zakładu Higieny, 68(4), 363370.
Fabella-Garcia, J. M. A., Kretzschmar, T., Patel, P., & Liu, L. (2025). From green bean to brewed coffee:
A lipidomic perspective on coffee lipid composition. Food Chemistry, 496, 146606.
Farah, A. (2012). Coffee constituents. En Coffee: Emerging Health Effects and Disease Prevention (pp.
2158). Wiley-Blackwell.
Farah, A., De Paulis, T., Trugo, L. C., & Martin, P. R. (2005). Effect of roasting on the formation of
chlorogenic acid lactones in coffee. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 53(5), 1505
1513.
Figueiredo de Abreu, G., Pereira, C. C., Malta, M. R., & Clemente, A. D. S. (2018). Impacts of different
drying methods on the physiological and sensory quality of coffee beans. Coffee Science, 13(2),
200209.
Figueroa Campos, G. A., Sagu, S. T., Saravia Celis, P., & Rawel, H. M. (2022). Extraction, isolation
and nutritional quality of coffee protein. Foods, 11(20), 3244.
Fortunato, A., Lidon, F. C., Batista-Santos, P., Leitão, A. E., Pais, I. P., Ribeiro, A. I., & Ramalho, J. C.
(2010). Biochemical and physiological changes in Coffea arabica leaves under shading and
nitrogen limitation. Plant Physiology and Biochemistry, 48(5), 372379.
Frank, O., Blumberg, S., Kunert, C., Zehentbauer, G., & Hofmann, T. (2007). Structure determination
and sensory analysis of bitter-tasting 4-vinylcatechol oligomers and their mechanisms of
formation in roasted coffee. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 55(5), 19451954.
Ghosh, P., Venkatachalapathy, N., & Venkateshwarlu, G. (2021). Influence of drying methods on the
quality characteristics of green coffee beans. Journal of Food Process Engineering, 44(4),
e13658.
Gil-Agustí, M., Campíns-Falcó, P., & Herraez-Hernandez, R. (2005). Capillary liquid chromatography
determination of neutral amino acids in green coffee beans. Journal of Chromatography A,
pág. 3920
1083(1-2), 4957.
Ginz, M., Balzer, H. H., Bradbury, A. G., & Maier, H. G. (2000). Formation of aliphatic acids by
carbohydrate degradation during roasting of coffee. European Food Research and Technology,
211(6), 404410.
Hao, M., Wan, X., Li, X., Wang, Y., & Liu, S. (2024). Dynamics of microbial community and flavor
metabolites during coffee fermentation. Food Research International, 176, 113789.
Isquierdo, E. P., Borém, F. M., de Oliveira, P. D., Siqueira, V. C., & Taveira, J. H. (2011). Quality of
natural coffee dried on ground, concrete and asphalt patios. Semina: Ciências Agrárias, 32(1),
143150.
Jan-Smith, L., Rogers, K., & Miller, A. (2025). Metabolomic profiling of Coffea stenophylla and its
potential for climate-resilient agriculture. Journal of Agricultural and Food Chemistry.
(Verificar publicación exacta/preprint).
Joët, T., Laffargue, A., Descroix, F., Doulbeau, S., Bertrand, B., & Kochko, A. (2010). Influence of
environmental factors, wet processing and their interactions on the biochemical composition of
green Arabica coffee beans. Food Chemistry, 118(3), 693701.
Kleinwächter, M., & Selmar, D. (2010). Influence of drying on the accumulation of proline and sugars
in coffee beans. Environmental and Experimental Botany, 68(3), 266271.
Koshino, H., Uzawa, M., Maekawa, T., & Suzuki, Y. (2004). Analysis of the 11S globulin in green
coffee beans during germination. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry, 68(5), 1083
1089.
Koshiro, Y., Zheng, X. Q., Wang, M. L., Nagai, C., & Ashihara, H. (2006). Changes in content and
biosynthetic activity of caffeine and trigonelline during growth and ripening of Coffea arabica
and Coffea canephora fruits. Plant Science, 171(2), 242250.
Kramell, R., Atzorn, R., Schneider, G., Miersch, O., & Brückner, C. (2015). Occurence and
identification of jasmonic acid and its amino acid conjugates induced by osmotic stress in coffee.
Journal of Plant Growth Regulation, 14, 2936.
Ky, C. L., Louarn, J., Dussert, S., Guyot, B., Hamon, S., & Noirot, M. (2001). Caffeine, trigonelline,
chlorogenic acids and sucrose diversity in wild Coffea arabica L. and C. canephora P.
pág. 3921
accessions. Food Chemistry, 75(2), 223230.
Lee, L. W., Cheong, M. W., Curran, P., Yu, B., & Liu, S. Q. (2015). Coffee fermentation and flavor
An intricate and delicate relationship. Food Chemistry, 185, 182191.
Li, X., Wang, J., Zhao, W., & Zhang, L. (2023). A systematic analysis of the correlation between flavor
active differential metabolites and multiple bean ripening stages of Coffea arabica. Frontiers in
Plant Science, 14, 1182.
Ludwig, E., Raczek, N. N., & Kuhlmann, A. (2000). Investigations on the peptide fraction of green
coffee. Annals of Chemistry, 4, 3240.
Mandal, S. M., Dias, R. C., & Franco, O. L. (2014). Phenolic compounds in coffee and their influence
on protein structure. International Journal of Biological Macromolecules, 63, 112120.
Mariotti, M., Zurlini, C., & Lucisano, M. (2021). The role of enzymes in the development of the coffee
flavor precursors during the post-harvest process. Food Research International, 140, 109852.
Mazzafera, P. (1999). Chemical composition of defective coffee beans. Food Chemistry, 64(4), 547
554.
Mazzafera, P., & Robinson, S. P. (2000). Characterization of polyphenol oxidase in coffee.
Phytochemistry, 55(4), 285296.
Montavon, P., Duruz, E., & Rytz, A. (2003). Evolution of green coffee protein profiles with maturation
and relationship to coffee quality. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 51(8), 2328
2334.
Murthy, P. S., & Naidu, M. M. (2012). Sustainable management of coffee industry by-products and
value additionA review. Resources, Conservation and Recycling, 66, 4558.
Paladini, F., Maffei, M. E., & Visioli, F. (2016). Coffee proteins: Biological activities and health
implications. Food Research International, 89, 598606.
Peñuela, A. E., Tibaduiza, C. A., & Sandoval, G. (2010). Effect of the semi-dry process on the quality
of coffee. Revista Facultad Nacional de Agronomía Medellín, 63(1), 53615370.
Pereira, L. F., Galvão, R. M., & Kobayashi, A. K. (2005). Ethylene production and gene expression
during fruit ripening of Coffea arabica L. Brazilian Journal of Plant Physiology, 17(3), 283
289.
pág. 3922
Pereira, G. V., Carvalho Neto, D. P., Magalhães Júnior, A. I., Vásquez, Z. S., Medeiros, A. B.,
Vandenberghe, L. P., & Soccol, C. R. (2020). Exploring the impacts of postharvest processing
on the aroma formation of coffee beans A review. Food Chemistry, 272, 441452.
Perrois, C., McLoughlin, S. R., & Travers, S. (2015). Caffeine and CGA content in Coffea arabica during
maturation. Food Chemistry, 168, 4654.
Prata, E. R., Oliveira, L. S., & Leite, R. (2007). Interaction between chemical composition and cellular
structure during the change of coffee fruit color. Food Chemistry, 100(1), 1622.
Privat, I., Frossard, C., Gonzalez, A. A., Mayer, F., Forné, I., & Schoonbeek, H. (2008). A proteomic
approach to identify the major proteins in the green coffee bean. Journal of Agricultural and
Food Chemistry, 56(15), 65636571.
Redgwell, R. J., Curti, D., Fischer, M., Nicolas, P., & Fay, L. B. (2002). Coffee bean arabinogalactans:
acidic polymers covalently linked to protein. Carbohydrate Research, 337(3), 239253.
Rendón, M. Y., Salva, T. J., & Bragagnolo, N. (2013). Impact of chemical changes on the sensory
characteristics of coffee beans during storage. Food Chemistry, 147, 279286.
Ribeiro, V. S., Leitão, A. E., & Ramalho, J. C. (2011). Lipid degradation in green coffee beans during
storage. European Food Research and Technology, 232(5), 883890.
Rodrigues, C. I., Maia, R., Miranda, M., Ribeirinho, M., Nogueira, J. M. F., & Máguas, C. (2010). Stable
isotope analysis for green coffee bean: A possible method for geographic origin discrimination.
Journal of Food Composition and Analysis, 20(7), 630638. (Nota: Verifica si tu texto se refería
a 2D-PAGE, en cuyo caso busca: "Rodrigues et al. 2010 Proteomic analysis of Coffea...").
Rogers, W. J., Bézard, G., Deshayes, A., Petiard, V., & Colonna, J. P. (1999). Biochemical and
molecular characterization of the 11S storage protein from Coffea arabica. Plant Physiology and
Biochemistry, 37(4), 261272.
Scheidig, C., Czerny, M., & Schieberle, P. (2007). Changes in key odorants of raw coffee beans during
storage under defined conditions. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 55(14), 5768
5775.
Schenker, S., Handschin, S., Frey, B., Perren, R., & Escher, F. (2000). Pore structure of coffee beans
affected by roasting conditions. Journal of Food Science, 65(3), 452457.
pág. 3923
Selmar, D., Bytof, G., & Knopp, S. E. (2008). The storage of green coffee (Coffea arabica): Decrease
of viability and changes of potential aroma precursors. Annals of Botany, 101(1), 3138.
Silva, C. F., Batista, L. R., Abreu, L. M., Dias, E. S., & Schwan, R. F. (2013). Succession of bacterial
and fungal communities during natural coffee (Coffea arabica) fermentation. Food
Microbiology, 25(8), 951957.
Silva, E. A., Mazzafera, P., Brunini, O., Sakai, E., Arruda, F. B., & Mattoso, L. H. (2005). The influence
of water management and environmental conditions on the chemical composition and beverage
quality of coffee beans. Brazilian Journal of Plant Physiology, 17(2), 229238.
Somporn, C., Kamtuo, A., Theerakulpisut, P., & Siriamornpun, S. (2011). Effects of shading on the
yield and quality of coffee beans (Coffea arabica L.) accumulated in different seasons.
International Journal of Food Science & Technology, 47(12), 26562665.
Speer, K., & Kölling-Speer, I. (2006). The lipid fraction of the coffee bean. Brazilian Journal of Plant
Physiology, 18(1), 201216.
Stadler, R. H., Varga, N., Hau, J., Murray, F. A., & Welti, D. H. (2002). Alkylpyridiniums. 1. Formation
in model systems via thermal degradation of trigonelline. Journal of Agricultural and Food
Chemistry, 50(5), 11921199.
Tarzia, A., Scholz, M. B., & Petkowicz, C. L. (2010). Influence of the postharvest processing method
on polysaccharides and coffee beverage quality. Journal of Agricultural and Food Chemistry,
58(18), 1018310190.
Toci, A., Farah, A., & Trugo, L. C. (2013). Effect of storage on the chemical and sensory profile of
defective coffee beans. Food Chemistry, 139(1-4), 589596.
Vaast, P., Bertrand, B., Perriot, J. J., Guyot, B., & Génard, M. (2006). Fruit thinning and shade improve
bean characteristics and beverage quality of coffee (Coffea arabica L.) under optimal conditions.
Journal of the Science of Food and Agriculture, 86(2), 197204.
Villarreal, D., Vittori, L., & Putaux, J. L. (2009). The architecture of the oil bodies in coffee beans. Plant
Physiology, 140, 123132.
Wu, H., Zhang, Y., & Liu, J. (2024). Impact of controlled fermentation on the volatile profile of coffee.
Journal of Food Science. (Nota: Verifica título exacto, posible referencia a Wu et al., 2023 -
pág. 3924
SciSpace).
Zainuri, M., Putra, R. P., & Haryanti, P. (2023). Variabilidad fisicoquímica y proteica en variedades
locales de café Arabica en Indonesia. International Journal of Agronomy, 2023, 882190.
(Verificar título exacto).
Zaman, S., & Shan, L. (2024). Coffee protein extraction and application in sustainable packaging. Food
Research International (o similar, verificar fuente original del borrador).
Zaman, S., & Shan, L. (2024). Proteomics of coffee processing: Mechanisms and implications. Journal
of Proteomics. (Referencia inferida del texto; verificar si es un capítulo de libro o review
reciente).
Zhang, S. J., De Bruyn, F., Pothakos, V., Torres, J., Falconi, C., Moccand, C., ... & De Vuyst, L. (2019).
Influence of various processing methods on the microbial community dynamics, metabolite
kinetics, and sensory quality of coffee beans. Frontiers in Microbiology, 10, 2621.